蛋白提取
大部分蛋白质都可溶于水、稀盐、稀酸或碱溶液， 少数与脂类结合的蛋白质则溶于---、---等有ji溶剂中，因些，可 采用不同溶剂提取分离和纯化蛋白质及酶。
(一)水溶液提取法
稀盐和缓冲系统的水溶液对蛋白质稳定性好、溶解度大、是提取蛋白质常用的溶剂，通常用量是原材料体积的1-5倍，提取时需要均匀的搅拌，以利于蛋白质的溶解。提取的温度要视有效成份性质而定。一方面，多数蛋白质的溶解度随着温度的升高而增大，因此，温度---于溶 解，福建pcr，缩短提取时间。但另一方面. ，温度升高会使蛋白---性失活，因此，---多少钱，基于这一点考虑提取蛋白质和酶时一般采用低温( 5度以下)操作。为了避免蛋白质提以过程中的降解，可加入蛋白 水解酶抑zhi剂(如二yi------，碘yi酸等)。
免yi共沉淀（co-ip检测）是以抗ti和抗原之间的专一性作用为基础的用于研究蛋白质相互作用的方法。当细胞在非变性条件下被裂解时，完整细胞内存在的许多蛋白质与蛋白质间的相互作用也被保留下来。用预先固化在beads上的蛋白质a的抗ti免yi沉淀a蛋白，那么与a蛋白在体内结合的蛋白质b也能一起沉淀下来，再通过蛋白变性分离，对b蛋白进行检测，进而证明两者间的相互作用。
7.如何检测引物的纯度？
答：实验室方便的作法是用page方法。使用加有7m尿素的16%的聚---凝胶进行电泳。取0.2-0.5od的引物，用尿素饱和液溶解或引物溶液中加入尿素干粉直到饱和，上样前加热变性(95℃，2mins)。加入尿素的目的一是变性，二是增加样品比重，容易加样。600v电压进行电泳，pcr实验室，一定时间后(约2-3小时)，剥胶，用荧光tlc板在紫外灯下检测带型，在主带之下没有杂带，pcr实验室，说明纯度是好的。如果条件许可，也可以用eb 染色或银染方式染色。
而有的厂家提供maldi-tof质谱qc控制，从而保障了合成的准确率：
bioneer使用多重maldi-tof质谱仪进行全自动装载及监测。 每份样品的质谱分析数据将自动插入到寡核苷酸的信息单中。bioneer是上仅有的几个对生产的每份核苷酸 (单个寡核苷酸和高通量和成) 都用maldi-tof质谱仪检测进行核苷酸qc检测的厂商，而且免费提供质谱数据。
8.如何计算引物的浓度？
答：引物保存在高浓度的状况下比较稳定。引物一般配制成10-50pmol/ul。 一般情况下，建议将引物的浓度配制成50pmol/ul，加水的体积（微升）按下列方式计算：v (微升)= od数*（乘）33 *（乘）*（乘）20000 / (除) 引物的分子量。引物的分子量可以从合成报告单上获得。如果需要配制成其他浓度，按上述公式换算。
注意：1 od260= 33 ug/ml.
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